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Alt 19.05.2017, 21:09   #1   Druckbare Version zeigen
emre.sahin93  
Mitglied
Themenersteller
Beiträge: 3
Mutation im Enzym

Hallo liebes Forum,
ich habe Mal eine Frage aus der Richtung der Biochemie mitgebracht. Ich hoffe ihr könnt mir da weiterhelfen.
Nehmen wir an, dass durch Mutation im aktiven Zentrum eines Enzyms ein Aminosäureaustausch stattgefunden hat. Anstatt eines Glycins ist dort nun ein Alanin. Ein Anderes hat anstatt des Glycins ein Arginin.
Welche Konsequenzen hätten die beiden Mutanten für die Funktion des jeweiligen Enzyms?
Vielen Dank im Voraus

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emre.sahin93 ist offline   Mit Zitat antworten
Alt 19.05.2017, 22:39   #2   Druckbare Version zeigen
Fanatic Männlich
Mitglied
Beiträge: 1.262
AW: Mutation im Enzym

Lässt sich pauschal nicht beantworten.
Es könnte das Enzym verbessern (eher unwahrscheinlich), es weniger effizient machen oder gar völlig inaktivieren. Oder aber es verhält sich neutral und hat keine größere Auswirkung auf die katalytische Aktivität.
Fanatic ist offline   Mit Zitat antworten
Alt 19.05.2017, 23:04   #3   Druckbare Version zeigen
zarathustra Männlich
Moderator
Beiträge: 11.447
AW: Mutation im Enzym

Es stimmt schon, dass man die Frage so pauschal kaum beantworten kann, ohne das Enzym und den zugehörigen Mechanismus zu kennen.

Dennoch lehne ich mich mal aus dem Fenster und behaupte, dass zumindest die Alanin-Mutante vermutlich nur einen sehr geringen Effekt haben wird, und zwar aus zwei Gründen. Erstens ist es unwahrscheinlich, dass das Glycin direkt an der katalysierten Reaktion beteiligt ist. Das nehme ich an, weil Glycin keine spannenden Seitenketten hat, die groß etwas machen könnten. Zweitens ist Glycin sehr klein, Alanin ist aber auch nicht besonders groß und hat nur eine Methylgruppe als Seitenkette. Insofern wird es rein sterisch vermutlich keine Probleme machen.

Beim Austausch zum Arginin halte ich schon eher einen Effekt für denkbar. Du hast eine basisch reagierende Seitenkette, die auch noch sehr groß ist. In dem Fall wäre bspw. möglich, dass die Seitenkette "im Weg ist", so dass das Substrat nicht gut an das aktive Zentrum binden kann. Es wäre aber auch möglich, dass die basische Seitenkette an einen negativ geladenen Rest des Substrates bindet und damit vielleicht sogar die Bindung verbessert. Vielleicht wird das Substrat aber auch normal gebunden und das Arginin beeinflusst den Mechanismus der enzymatischen Reaktion. Oder der Austausch macht möglicherweise auch gar nichts.

Um den Effekt wirklich einzuschätzen, wäre eine Kristallstruktur des Enzyms, idelaerweise sogar mit dem Substrat, sehr hilfreich. Alternativ könntest du auch die Sequenzen des Enzyms aus verschiedenen Organismen vergleichen. Wenn die entsprechende Aminosäure bei sehr vielen Tieren immer ein Glycin ist, ist das vermutlich wichtig. Wenn diese Aminosäure aber sehr variabel ist, würde ich davon ausgehen, dass sie nicht so wichtig ist.
__________________
Ich habe zwar auch keine Lösung, aber ich bewundere das Problem!
zarathustra ist offline   Mit Zitat antworten
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Alt 20.05.2017, 11:09   #4   Druckbare Version zeigen
HNIW Männlich
Mitglied
Beiträge: 3.087
AW: Mutation im Enzym

Zitat:
Zitat von zarathustra Beitrag anzeigen
dass zumindest die Alanin-Mutante vermutlich nur einen sehr geringen Effekt haben wird, und zwar aus zwei Gründen. Erstens ist es unwahrscheinlich, dass das Glycin direkt an der katalysierten Reaktion beteiligt ist. Das nehme ich an, weil Glycin keine spannenden Seitenketten hat, die groß etwas machen könnten. Zweitens ist Glycin sehr klein, Alanin ist aber auch nicht besonders groß und hat nur eine Methylgruppe als Seitenkette. Insofern wird es rein sterisch vermutlich keine Probleme machen.
Denkbar wäre hier eine Differenzierung zwischen den Enantiomeren eines Substrates.
__________________
"Erfahrung heißt gar nichts. Man kann seine Sache auch 35 Jahre schlecht machen."
Kurt Tucholsky

"Nur wenige wissen, wie viel man wissen muss, um zu wissen, wie wenig man weiß."
Werner Heisenberg
HNIW ist offline   Mit Zitat antworten
Alt 20.05.2017, 13:14   #5   Druckbare Version zeigen
chemiewolf Männlich
Mitglied
Beiträge: 18.931
AW: Mutation im Enzym

Zitat:
Zitat von HNIW Beitrag anzeigen
Denkbar wäre hier eine Differenzierung zwischen den Enantiomeren eines Substrates.
oder einfach eine sterische Hinderung.
__________________
The State Senate of Illinois yesterday abandoned its Committee on Efficiency and Economy for reasons of 'efficiency and economy'.
De Moines Tribune, 6 February 1955
chemiewolf ist offline   Mit Zitat antworten
Alt 20.05.2017, 13:48   #6   Druckbare Version zeigen
emre.sahin93  
Mitglied
Themenersteller
Beiträge: 3
AW: Mutation im Enzym

Ich danke euch, ich habe schon vermutet, dass der Austausch durch Alanin auf Grund der unspektakulären und kleinen Seitenkette keine interessanten Auswirkungen haben kann.
Die Auswirkungen durch den Austausch durch Arginin, bleibt also weiterhin unklar. Ich bedanke mich fürs erste für die Anregungen. Melde mich wenn ich genaueres weiß
Viele Grüße

Gesendet von meinem E6653 mit Tapatalk
emre.sahin93 ist offline   Mit Zitat antworten
Alt 20.05.2017, 15:10   #7   Druckbare Version zeigen
chemiewolf Männlich
Mitglied
Beiträge: 18.931
AW: Mutation im Enzym

Zitat:
Zitat von emre.sahin93 Beitrag anzeigen
Ich danke euch, ich habe schon vermutet, dass der Austausch durch Alanin auf Grund der unspektakulären und kleinen Seitenkette keine interessanten Auswirkungen haben kann.
das ist so nicht richtig. Der Austausch von Glycin durch Alanin kann durchaus große Auswirkungen haben. Jede Aussage dazu ist Spekulation.
__________________
The State Senate of Illinois yesterday abandoned its Committee on Efficiency and Economy for reasons of 'efficiency and economy'.
De Moines Tribune, 6 February 1955
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