Allgemeine Chemie
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Alt 21.11.2006, 17:25   #1   Druckbare Version zeigen
C. Iulius Caesar Männlich
Mitglied
Themenersteller
Beiträge: 1.008
Enzyminhibition

Hi Leute,

ich pack die Frage mal ins "Allgemeine Chemie" Forum, weil sie von allem etwas hat, ein bisschen PC und ein bisschen BC. Es geht um folgende Fragestellung.

Gegeben sei ein Enzym, ein Substrat in der Konzentration 10 mM und ein kompetitiver Inhibitor in der Konzentrtion 2 mM. Für die An- und Abwesenheit des Inhibitors ist jeweils die Geschwindigkeit der Umsetzung gegeben. Gefragt ist nun welcher Anteil von Enzym ein Subtrat- bzw. Inhibitormolekül gebunden hat. Über kinetische Betrachtungen komme ich leider nicht weiter....mir fehlt immer die Konzentration des Enzyms. Komme ich da irgendwie dran oder gibt es möglicherweise einen anderen, besseren Weg?

Liebe Grüße und vielen Dank,
C. Iulius Caesar
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Alt 21.11.2006, 18:07   #2   Druckbare Version zeigen
Godwael Männlich
Moderator
Beiträge: 12.173
Blog-Einträge: 12
AW: Enzyminhibition

Wenn du den Anteil an S/I-assoziiertem Enzym haben willst, brauchst du natürlich die Ausgangsmenge Enzym.

Ich vermute aber einfach mal, dass der Aufgabensteller das Verhältnis von S- zu I-assoziiertem Enzym meinte. Das müsste auch ohne gehen.
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Gruß,
Fischer


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Alt 21.11.2006, 20:06   #3   Druckbare Version zeigen
C. Iulius Caesar Männlich
Mitglied
Themenersteller
Beiträge: 1.008
AW: Enzyminhibition

@ Godwael:

Hättest Du auch nen Vorschlag, welchen Ansatz man dazu wählen könnte?

btw: In der nächsten Teilaufgabe ist gefordert den Anteil von gebundenen Substratmolekülen anzugeben ohne das Inhibitormoleküle anwendend sind. Bist Du sicher, dass der Aufgabensteller die Aufgabe so gemeint hat, wie Du es interpretiert hast?

Liebe Grüße,
C. Iulius Caesar.
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Alt 21.11.2006, 21:01   #4   Druckbare Version zeigen
Godwael Männlich
Moderator
Beiträge: 12.173
Blog-Einträge: 12
AW: Enzyminhibition

Zitat:
Bist Du sicher, dass der Aufgabensteller die Aufgabe so gemeint hat, wie Du es interpretiert hast?
Natürlich nicht.

Zitat:
Hättest Du auch nen Vorschlag, welchen Ansatz man dazu wählen könnte?
Mal so aus dem Handgelenk (BC ist schon ne Weile her): Guck dir das Lineweaver-Burk-Diagramm für die kompetitive Hemmung an. Man erkennt direkt, dass du aus der Änderung der Reaktionsgeschwindigkeit die Änderung der Michaelis-Menten-Konstante ableiten kannst. Meines erachtens läuft es darauf hinaus, dass die kompetitive Hemmung einfach ein Defizit an verfügbarem Enzym "simuliert", und dieses Defizit kannst du über kM berechnen.
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Gruß,
Fischer


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Alt 21.11.2006, 22:16   #5   Druckbare Version zeigen
C. Iulius Caesar Männlich
Mitglied
Themenersteller
Beiträge: 1.008
AW: Enzyminhibition

Km hab ich schon berechnet. Lineweaver Burk Plot hab ich auch schon aufgemalt. Meinst Du, dass das Verhältnis zwischen den Km Werten mit und ohne Inhibitor gefragt ist? Das wäre übrigens 3:1.

Liebe Grüße und vielen Dank,
C. Iulius Caesar
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Alt 22.11.2006, 22:11   #6   Druckbare Version zeigen
C. Iulius Caesar Männlich
Mitglied
Themenersteller
Beiträge: 1.008
AW: Enzyminhibition

Hiiiiiilfe! Ich glaube man muss leider nicht das Verhältnis, sondern wirklich den Anteil der jeweils gebundenen Moleküle berechnen....die Berechung sei etwas komplizierter habe ich mir sagen lassen. Sobald ich mehr weiß teile ich es mit....wenn jdm. von Euch eine Idee hat, wär das natürlich noch viel toller

Liebe Grüße
C. Iulius Caesar
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