Ladung von Aminosäuren

[Ayla]

Hallo!
Ich habe eine Frage zu einer Aufgabe:gegeben ist ein Polypeptid unter normalen physiologischen Bedingungen. H³N+ Arg+ Val Glu- Asn Asp- Lys+ Ala COO-

Die Frage ist wie sich die Ladung der AS in a)pH 1 und b)pH13 verändert.

Im sauren pH sind die basischen AS Arg und Lys positiv geladen und die sauren AS Glu und Asp sind im basischen pH negativ geladen.
Aber wie sind die sauren AS im saurem pH bzw. die basischen AS im basischem pH geladen?

Für Hilfe wäre ich sehr dankbar.

[chemiewolf]

beziehst du die Frage auf ein Protein oder einzelne Aminosäuren? Mir ist die Frage nicht klar.

Zitat von Ayla

Aber wie sind die sauren AS im saurem pH bzw. die basischen AS im basischem pH geladen?

Für Hilfe wäre ich sehr dankbar.

Im sauren pH-Bereich sind die sauren AS-Reste protoniert, also ungeladen. Im alkalischen Bereich sind die alkalischen Reste deprotoniert, also ebenfalls ungeladen .

Gruß

arrhenius

[BioChemistryX]

Kommt natürich auf die pKs-Werte der freien Carboxyl- und Aminogruppen in den AS-Resten an. Theoretisch sind die nicht so leicht herzuleiten, aber in (nicht gefalteten) Polypeptiden bewegen sich die Carboxyl pKs Werte meist zwischen 3.5 - 4 und die Aminogruppen bei 7.5-8.5

D.h. bei pH = 1 ist definitiv alles protoniert was zu protonieren geht während bei pH = 13 alle Gruppen mit Sicherheit deprotoniert sind.