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Alt 20.10.2009, 22:12   #1   Druckbare Version zeigen
kotton Männlich
Mitglied
Themenersteller
Beiträge: 62
abhängigkeit von Vmax

Hi,


wenn für ein Enzym Vmax bestimmt ist, zählt diese Geschwindigkeit als Geschwindkigkeit wenn alle Substrat-bindenden Seiten besetzt sind.

Was ist aber nun mit Faktoren wie dem pH und der Temperatur? Können die Vmax noch weiter beschleunigen oder ist eine Erhöhung dieser Geschwindigkeit nicht möglich (egal unter welchen Umständen)?




Danke im Voraus
kotton ist offline   Mit Zitat antworten
Alt 21.10.2009, 10:05   #2   Druckbare Version zeigen
Spektro Männlich
Mitglied
Beiträge: 952
AW: abhängigkeit von Vmax

In Vmax steckt direkt die Geschwindigkeitskonstante k2 (Zerfall des Enzym-Substrat-Komplexes) drin. Die Geschwindigkeitskonstante ist in hohem Maße temperaturabhängig (siehe z.B. Arrhenius-Gleichung).
Allerdings glaube ich daß die Arrhenius-Gleichung für Enzyme nur in einem relativ engem Temperaturbereich angewendet werden kann, weil bei hoher Temperatur schnell Konformationsänderungen eintreten können, was bis zur Denaturierung geht.

Mit der pH-Abhängigkeit wird das schon schwieriger, auf den ersten Blick ist in der Michaelis-Menten Gleichung keine Abhängigkeit zu sehen - aber da wird auch von konstantem pH ausgegangen.
Die Aktivität vieler Enzyme hängt generell in hohem Maße vom pH-Wert ab, Protonierung/Deprotonierung kann die Konformation und damit auch die Funktion der Enzyme stark beeinträchtigen.
Spektro ist offline   Mit Zitat antworten
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