nobody
10.01.2001, 15:45
Wer kenn gute Internet-Seiten und oder Literatur zum Thema Urease und deren Hemmung? Da ich nämlich immernoch nicht genug "Hintergrundwissen" für meine Jahresarbeit habe
Archiv verlassen und diese Seite im Standarddesign anzeigen : Urease
nobody
13.01.2001, 20:45
Hallo suse_schulze,
wenn du immer noch daran interessiert bist, dann könnte ich dir eine Adresse geben bei der du einen Versuch zu dem Thema findest. Ich müsste jedoch vorher noch mal nachschauen wie sie heißt. Ich weiß es nämlich nicht mehr so genau ;)
wenn du immer noch daran interessiert bist, dann könnte ich dir eine Adresse geben bei der du einen Versuch zu dem Thema findest. Ich müsste jedoch vorher noch mal nachschauen wie sie heißt. Ich weiß es nämlich nicht mehr so genau ;)
nobody
14.01.2001, 16:06
Klar! Ich bin noch interesiert. Wäre echt lieb, wenn du mir weiterhelfen könntest.
nobody
14.01.2001, 18:52
Hallo!
DAzu weiß ich ja vielleicht auch endlich mal was, da ich in Chemie gerade damit zu tun hatte.
Urease ist ein Enzym. Enzyme bestehen aus Proteinen und haben durch die vernetzung der Aminosäuren eine bestimmte räumliche Struktur die ein aktives Zentrum bildet.
An dieses kann ein bestimmtes Substrat binden (substratspezifisch) und umgesetzt werden (wirkungsspezifisch).
Durch zum Beispiel Schwermetallionen wie Silber kann die Urease blockiert werden.
Wir hatten dazu eine Harnstofflösung mit Silbernitratlösung versetzt, einige Tropfen des Indikator Phenolphthalein zugegeben und das ganze mit einer Spatelspitze Urease versetzt.
Die Lösung blieb farblos .
In einem Vergleichsversuch hatten wir die HArnstofflösung ebenfalls mit Phenolphthalein und Urease versetzt (klare Lösung), hier wurde die Lösung nach einiger Zeit rosa. Die Urease hatte den Harnstoff in Ammoniak und Kohlendioxid gespalten. Der Ammoniak reagiert in wässriger Lösung alkalisch und bewirkte damit den Farbumschlag des Indikators.
Hoffe das hilft dir etwas weiter. Brauchst du noch etwas allgemein über Enzyme, dann könnte ich nochmal in meinem alten Bio-Hefter nachschauen.
also frohes Schaffen.
------------------
Es irrt der Mensch solang er strebt.
(Goethe; "Faust")
DAzu weiß ich ja vielleicht auch endlich mal was, da ich in Chemie gerade damit zu tun hatte.
Urease ist ein Enzym. Enzyme bestehen aus Proteinen und haben durch die vernetzung der Aminosäuren eine bestimmte räumliche Struktur die ein aktives Zentrum bildet.
An dieses kann ein bestimmtes Substrat binden (substratspezifisch) und umgesetzt werden (wirkungsspezifisch).
Durch zum Beispiel Schwermetallionen wie Silber kann die Urease blockiert werden.
Wir hatten dazu eine Harnstofflösung mit Silbernitratlösung versetzt, einige Tropfen des Indikator Phenolphthalein zugegeben und das ganze mit einer Spatelspitze Urease versetzt.
Die Lösung blieb farblos .
In einem Vergleichsversuch hatten wir die HArnstofflösung ebenfalls mit Phenolphthalein und Urease versetzt (klare Lösung), hier wurde die Lösung nach einiger Zeit rosa. Die Urease hatte den Harnstoff in Ammoniak und Kohlendioxid gespalten. Der Ammoniak reagiert in wässriger Lösung alkalisch und bewirkte damit den Farbumschlag des Indikators.
Hoffe das hilft dir etwas weiter. Brauchst du noch etwas allgemein über Enzyme, dann könnte ich nochmal in meinem alten Bio-Hefter nachschauen.
also frohes Schaffen.
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Es irrt der Mensch solang er strebt.
(Goethe; "Faust")
nobody
16.01.2001, 16:04
Also, ich habe die Seite direkt wiedergefunden. Hier (http://www.educeth.ethz.ch/views/menuframe.html?filepath=/biologie/leitprog/enzyme/kapitel1.html) findest du einige simple Grundlagen und außerdem Versuchsanleitungen mit weiteren Anregungen. Der von Laborratte beschriebene Versuch ist ebenfalls aufgelistet ;).
Hast du schon in einer Suchmaschine gesucht (lycos, yahoo, biocrawler, biofinder)? Ich habe bei Lycos einfach nur "Enzyme" als Suchbegriff eingegeben und schon hatte ich meine gesuchte Seite.
Sehr begeistert bin ich nicht von der Seite, aber vielleicht hilft sie dir ja trotzdem weiter.
Hast du schon in einer Suchmaschine gesucht (lycos, yahoo, biocrawler, biofinder)? Ich habe bei Lycos einfach nur "Enzyme" als Suchbegriff eingegeben und schon hatte ich meine gesuchte Seite.
Sehr begeistert bin ich nicht von der Seite, aber vielleicht hilft sie dir ja trotzdem weiter.
nobody
17.01.2001, 11:49
@Laboratte:
Urease wird durch Schwermetallionen nicht blockiert sondern irreversibel denaturiert. D.h. nichts anderes als das die Quartiär-, Tertiär-, und manchmal auch Sekundärstruktur der Proteine zersört werden.
Wollt ich nur mal erwähnt haben, da "blockieren" mehr in die Richtung von "hemmen" (Hemmungen sind reversibel!!) geht!
------------------
der Fanatiker
Urease wird durch Schwermetallionen nicht blockiert sondern irreversibel denaturiert. D.h. nichts anderes als das die Quartiär-, Tertiär-, und manchmal auch Sekundärstruktur der Proteine zersört werden.
Wollt ich nur mal erwähnt haben, da "blockieren" mehr in die Richtung von "hemmen" (Hemmungen sind reversibel!!) geht!
------------------
der Fanatiker
nobody
20.03.2001, 18:25
Inzwischen weiß ich schon ziemlich viel über den Hintergrund. Ich habe aber immernoch ein Problem, will ich die Urease, die ganz! neu ist in Wasser lösen, so löst sie sich nicht vollkommen. Außerdem ist der Ausschlag bei einer 1%Harnstofflösung und einer 0,1% Ureaselösung nur ungefähr 0,4 mA was ich sehr unbefriedigend finde.
CO-Küchler
21.03.2001, 13:24
Bei Raumtemperatur und einem pH zwischen 6 und 7 sollten eigentlich 5 g/l Urease löslich sein... Eine 0,1%ige Urease-Lösung dürfte also herzustellen sein.
Und was willst du im Endeffekt messen, die Veränderung der Leitfähigkeit bei verschiedenen Harnstoff-Konzentrationen?
Und was willst du im Endeffekt messen, die Veränderung der Leitfähigkeit bei verschiedenen Harnstoff-Konzentrationen?
nobody
21.03.2001, 15:15
Ich möcht die Leitfähigkeit bei unterscheidlichen Harnstoffkonzentration und die Hemmeigenschaften verschiedener Salze testen. Parallel dazu beobachte ich auch noch die Hemmung der Aktivität von Hefezellen.
nobody
05.04.2001, 21:58
Ich bin's mal wieder und habe gestern ein seltsame Entdeckung gemachte, diese würde ich gerne erklärt bekommen. Also ich habe die Ureaseaktivität mit CdSo4 gehemmt, hatte aber in der Urease/Harnstofflösung Phenolphtalein. Das ich nach Zugabe Der Cdlösung entfärbte. Soweit ist das ja alles noch klar. Jetzt habe ich aber um die Hemmung aufzuheben Cystein dazu geben. Das hat auch geklappt, nur war meine Lösung jetzt milchig trüb. Jetzt würde mcih natürlich interessieren was dort passiert ist.
Vielleicht kann mir jemand da weiterhelfen? Das wäre echt lieb!
Vielleicht kann mir jemand da weiterhelfen? Das wäre echt lieb!
buba
05.04.2001, 22:13
kann man zu mit Cd gehemmten enzymen einfach so mal ein bisschen cystein zugeben? reagiert das schwermetall nicht mit dem cystein zu einem schwer löslichen komplex?
ich weiß es nicht, aber ich vermute es mal.
:confused:
ich weiß es nicht, aber ich vermute es mal.
:confused:
No Regrets
05.04.2001, 23:26
reagiert das schwermetall nicht mit dem cystein zu einem schwer löslichen komplex?
Ja
und zwar zu
<IMG SRC="http://fachschaft.chemie.uni-dortmund.de/user/mschlues/cystein_Cd.jpg" border=0>
Bindung der zwölf terminalen und acht verbrückenden Cysteinat Reste an insgesamt sieben Cd-Zentren [aus Kaim/Schwederski; Bioanorganische Chemie,Teubner Studienbücher]
Hauptorte der primären Cadmium-Anreicherungen sind im menschlichen Körper Leber und Niere. Cystein-reiche Proteine binden dort das Cd2+ bevorzugt.
btw: Der Cd-Gehalt im Blut von Rauschern ist um ein vielfaches höher als der von Nichtrauchern (ist aber Off Topic :D )
Ja
und zwar zu
<IMG SRC="http://fachschaft.chemie.uni-dortmund.de/user/mschlues/cystein_Cd.jpg" border=0>
Bindung der zwölf terminalen und acht verbrückenden Cysteinat Reste an insgesamt sieben Cd-Zentren [aus Kaim/Schwederski; Bioanorganische Chemie,Teubner Studienbücher]
Hauptorte der primären Cadmium-Anreicherungen sind im menschlichen Körper Leber und Niere. Cystein-reiche Proteine binden dort das Cd2+ bevorzugt.
btw: Der Cd-Gehalt im Blut von Rauschern ist um ein vielfaches höher als der von Nichtrauchern (ist aber Off Topic :D )
nobody
14.05.2001, 20:56
Hi!
Ich bin es mal wieder mit einem Problem. Ich habe gestern statt meiner gewöhnlichen Metallionen 1 g Erde dazu getan. Ich hatte nicht erwartet, dass sich die Leitfähigkeit der Urease/ Harnstofflösung ändern würde aber sei wurde wesentlich größer. Ähnliches habe ich auch bei meinem zweit Versuch (Zuckerlösung+ Hefelösung und Bestimmung des CO2 Gehalts) festgestellt, der CO2 war danach auch wesentlich höher. Jetzt würde ich gerne wissen ob jemand eine Idee hat weshalb das so ist.
Ich bin es mal wieder mit einem Problem. Ich habe gestern statt meiner gewöhnlichen Metallionen 1 g Erde dazu getan. Ich hatte nicht erwartet, dass sich die Leitfähigkeit der Urease/ Harnstofflösung ändern würde aber sei wurde wesentlich größer. Ähnliches habe ich auch bei meinem zweit Versuch (Zuckerlösung+ Hefelösung und Bestimmung des CO2 Gehalts) festgestellt, der CO2 war danach auch wesentlich höher. Jetzt würde ich gerne wissen ob jemand eine Idee hat weshalb das so ist.
FK
14.05.2001, 21:12
Hi!
Du hast mit der Erde Deiner Mischung eine Unzahl Mikroorganismen hinzu gefügt, die munter stoffwechseln und sicherlich auch Urease-Aktivität zeigen.
Gruß,
Franz
Du hast mit der Erde Deiner Mischung eine Unzahl Mikroorganismen hinzu gefügt, die munter stoffwechseln und sicherlich auch Urease-Aktivität zeigen.
Gruß,
Franz
nobody
14.05.2001, 21:21
Das hab ich mir auch schon gedacht nur sind diese aus der Blumenerde so "super aktiv".