Koagulation von Eiweiß

[PB]

Hi

Eiweiß koaguliert ja beim erwärmen (Hitzedenaturierung).

Meine Frage dazu:
Gibt es eine Möglichkeit, diese Koagulation wieder rückgängig zu machen, also das ursprünglichen Eiweiß wieder herzustellen?

Wenn ja, wie heißt das Verfahren bzw. wie funktioniert es?

Ich habe schon mit google gesucht, hab aber nichts wirklich aufschlußreiches gefunden. :confused:

PB

[bm]

Stell Dir mal ein hart gekochtes Frühstücksei vor, und dann?

[PB]

Hi BM

Genau um dieses Beispiel geht es mir.

Ich hab irgendwo gelesen/gehört das angeblich schon vor einigen Jahren ein Verfahren entwickelt wurde, um die Koagulation rückgängig zu machen.
Und vor kurzem wollte irgendjemand dieses Verfahren (unter anderem für das zu harte Frühstücksei :) ) vermarkten.
Ich hab mir aber leider weder gemerkt wo ich das gelesen/gehört hab noch wer diese Verfahren entwickelt hat bzw. wie es funktioniert.

Deshalb bin ich auf der Suchen nach zusätzlichen Informationen über diese Verfahren.

PB

[bm]

Gerüchte und Aprilscherze ablegen.

[PB]

Es hatte mich ja auch überrascht, das dies möglich sein soll, die ursprünglichen Eiweiße wieder herzustellen bzw. die Koagulation rückgängig zu machen.

Da die Quelle aber zumindest halbwegs seriös war (Nachrichten oder Tageszeitung), ging ich davon aus das, dieses Verfahren wirklich existiert.

Im Prinzip wäre dieses Verfahren ja auch für die Industrie (z.B.Salmonellen) oder Medizin (z.B. Verbrennungen) interessant.

Wenn also jemand dieses Verfahren kennt oder irgendwelche Infos darüber hat bitte melden.

PB

[hippie]

Ich halte es für schlichtweg unmöglich, denaturisierte Proteine wieder zu renaturisieren.

[nobody]

Hier eine nicht ganz kurze Erläuterung, genaueres bitte in der Fachliteratur nachlesen:
Es ist sehr wohl möglich, denaturierte Proteine zu renaturieren, allerdings längst nicht bei allen Proteinen, mit mehr oder weniger guten Ausbeuten und ebensolchem Aufwand (wobei Aufwand und Ausbeute korrelieren können, aber nicht müssen ;) ). In jeder Zelle findet dieser Prozeß statt, denn längst nicht alle frisch synthetisierten Proteine sind korrekt gefaltet. Die Zelle bedient sich dazu molekularer Anstandsdamen (Chaperone). Dies sind Proteine, die andere Proteine entfalten und deren Aggregation verhindern (z.T. evtl. sogar auflösen) können. In einem neuen Anlauf versuchen die Proteine dann, ihre korrekte Faltung anzunehmen. Diese steckt in der Aminosäuresequenz jedes Proteins; die Zelle weiß nicht, wie das Protein auszusehen hat (wohl aber grob, wie es NICHT auszusehen hat, dazu die Chaperone).
Im Reagenzglas kann man Proteine z.B. durch chaotrope Agentien (Harnstoff, Guanidinium- und/oder Rhodanidionen, alles in hohen Konzentrationen) vollständig denaturieren, d.h hier: entfalten. Selbst Proteinaggregate lassen sich damit teilweise auflösen. Senkt man nun die Konzentration des Chaotrops (Verdünnung, Dialyse oder so), kann das Protein sich spontan wieder falten. Die Kunst ist nun, Bedingungen zu finden, unter denen die native Form wieder herauskommt, was alles andere als trivial ist.
Ob man auf diese Art das gesamte Eiweiß des gekochten Eis (Genitiv von Ei, kein gefrorenes Wasser...) renaturieren könnte, wage ich zu bezweifeln. Was da rauskommt, hat sicher nicht mehr viel mit dem Ausgangsei zu tun, hat viel Geld gekostet, und Essen möchte ich es bestimmt nicht mehr :D .

Ciao, Felix

[PB]

Danke für Deine ausführliche Antwort.

Hast Du vielleicht irgendwelche weiterführende Informationen (Links, entsprechende Literatur,usw.)?

[schlumpf]

vielleicht kleine Ergaenzung zu den Chaperonen: Chaperone verhindern vor allem unerwuenschte Wechselwirkungen + die Koagulation. D.h. wenn das hydrophobe 'innere' eines Proteins nach aussen gestuelpt vorliegt, fangen die Chaperone das Protein ein, bevor es mit anderen zusammenkleben kann.

Neben den Chaperonen gibt es noch die Peptidyl-Prolyl-Cis/Trans Isomerasen und die Cysteinreduktasen, die richtig aktiv mithelfen bei der Faltung.

Die sog. rueckfaltung spielt vor allem eine Rolle bei der gentechnischen Herstellung von (z.B.) menschlichen Proteinen in Bakterien wie E.coli. Das Bakterium entsorgt diese (fuer das Bakterium unbrauchbare) Proteine in Einschlusskoerper (inclusion bodies), die man tatsaechlich mit gekochten eiern vergleichen kann. Die kann man sehr leicht abfiltrieren, und dann muss daraus wieder ein funktionales Protein gemacht werden - siehe bei Nitropenta.

Fuer Verbrennungen und Salmonellen (?weiss nicht ganz, was du meinst?) ist das wohl nicht geeignet.

Pionier war die Firma Boehringer Mannheim (jetzt Hoffmann LaRoche). Rainer Rudolph von Boehringer, der sehr viel daran gearbeitet hat, ist jetzt Professor in Halle: http://www.biochemtech.uni-halle.de/proteintech/DE/rainer.rudolph/
vielleicht wirst du dort ja fuendig

[PB]

Hi Schlumpf
Fuer Verbrennungen und Salmonellen (?weiss nicht ganz, was du meinst?) ist das wohl nicht geeignet.

Ich meinte damit eine eventuell mögliche Anwendung dieser Technik in der Medizin um bei Verbrennungen (der Haut) Teile des ursprünglichen Gewebes wiederherzustellen.
Mit dem Beispiel "Salmonellen" meinte ich eine mögliche Anwendung in der Industrie bei der Herstellung von Nahrungsmittel mit Frischei:
Eier kochen um mögliche Salmonellen abzutöten und anschließend die ursprünglichen Eiweiße wieder herstellen.

Da dieses Verfahren aber sehr viel aufwendiger ist, als ich dachte gehe ich auch mal davon aus, das diese Anwendungen in dieser Weise wohl zu aufwendig und ineffizient sind.

PB

[schlumpf]

ja, mit der verbrennung waere nett ... aber leider sind es da ja nicht nur denaturierte Proteine. Uebrigens macht es der Koerper im Grunde nicht anders. Viele der Chaperone werden auch als Hitzeschockproteine (HSP's) bezeichnet, weil sich der Koerper damit schuetzt.

Und die Salmonellen: nimm doch einfach frische Eier :)