Archiv verlassen und diese Seite im Standarddesign anzeigen : Kalium-Kanal
nobody
08.10.2001, 20:57
hi,
muß in einem kurzen bericht beschreiben, welche strukturen alle im kalium-kanal enthalten sind. bisher habe ich folgendes gefunden:
der kalium-kanal besteht aus 4 molekülen, die trichterförmig angeordnet sind. die trichterförmige struktur wird durch van der walsche kräfte gehalten.
die einzelnen helixstrukturen bestehen aus 3 alpha helixen, die aus 2 parallel laufenden, sowie einer querliegenden alpha helix bestehen.. bedingt durch die funktion als membranprotein besteht sie aus wasserunlöslichen proteinen.diese sind fast nur durch van der waalsch kräfte verbunden
wäre nett, wenn ihr mir sagen könntet, ob es richtig ist, oder ob etwas fehlt
danke
buba
08.10.2001, 21:00
Es heißt nicht "Helixen", sondern "Helices"... ;)
Beim Inhalt kann ich leider nicht weiterhelfen.
minutemen
08.10.2001, 22:28
nu, kaliumkanal ist auch nicht kaliumkanal. nix genaues weiss ich auch nicht, klingt irgendwie so wie ich es kenne (also die tetramergeschichte, trichterförmiger aufbau), aber literatur kann ich anbieten (ersterer artikel allgemein):
Catterall, W.A. "Structure and function of voltage-sensitive ion channels. " Science 242 1988 (4875) 50-61
Chandy, K.G.; Williams, C.B.; Spencer, R.H.; Aguilar, B.A.; Ghanshani, S.; Tempel, B.L. und Gutman, G.A. "A family of three mouse potassium channel genes with intronless coding regions. " Science 247 1990 (4945) 973-5
Pongs, O. "Molecular biology of voltage-dependent potassium channels. " Physiol. Rev. 72 1992 (4 Suppl) S69-88
Markus H.
09.10.2001, 21:25
ein einziges Molekül des carrier-antibiotikums Valinomycin transportiert bis zu 10^4 K+-ionen pro sekunde; jeder membrankanal der vom Gramicidin A gebildet wird ermäglicht den durchtritt von mehr als 10^7 k+ -ionen pro sekunde.
näheres zu K+ -Valinomycin-Komplex (ein cyclisches Depsipeptid mit sowohl D- als auch L- Aminosäureresten; ist innen polar und außen hydrophob) oder Gramicidin A (aus bacillus brevis; bildet helicale transmembrankanäle)
ad Gramicidin A: ein lineares polypeptid aus 15 alternierenden L- und D- resten, sämtliche reste sind hydrophob, es kann sich bei dem Gramicidin A kanal um keine alpha helix handeln, da alpha helices keinen zentralen kanal haben und nicht aus alternierend L- und D-resten bestehen können. bei dem von gramicidin A gebildeten transmembrankanälen handelt es sich um dimere, die vermutl. über eine Wasserstoffbrücken Assoziation zwuschen den beiden N-Formyl-Enden dimerisieren. wie viel brauchst du dazu ca.? habe auch ein paar graphiken, wenn du brauchst (kanns dir als JPEG per e-mail schicken)...
(Na+ / K+)-ATPase "(Na+ / K+)-Pumpe"; (H+ / K+)-ATPase der magenschleimhaut wären weitere ( muss dazu aber erst nachlesen, sag bescheid, wenn infos zu irgendetwas von dem oben genannten willst)