Archiv verlassen und diese Seite im Standarddesign anzeigen : Enzymkinetik
nobody
22.05.2001, 16:45
Also ich habe wieder mal eine Frage:
Und zwar bin ich auf der Suche nach Material für das Lambert-Beer´sche Gesetz und die Michaelis-Menten-Beziehung.
Und wenn noch jemand was zum Abbau von Lactat mit LActat-Dehydrogenase weiß, oder das dringende Bedürfnis hat mir was über die Temperaturabhängigkeit der Glucose-Oxidase zu erzählen, so soll er oder sie das doch bitte tun.
Ich bin über jeden Beitrag dankbar.
eure schukri
CO-Küchler
22.05.2001, 20:55
Ich habe eine sehr ausführliche Vorlesung zum Thema Enzyme gehört, dazu gibt es die Folien für Powerpoint unter folgender Adresse:
Ich wollte mich nur kurz bedanken, so habe ich jetzt wenigstens schon einen Einblick in die Materie gekriegt,
Bis denne Kristina
Kutti
24.05.2001, 10:35
Ich versuch´s mal mit folgender Erklärung (bei Unklarheiten nachfragen ;) ):
Bei genügend hoher Substratkonzentration ist die Geschwindigkeit der enzymatischen Umsetzung nur von der Menge des vorhandenen Enzyms abhängig. In diesem Fall sind alle im Reaktionsgemisch vorhandenen Enzym-Moleküle am katalytischen Prozess beteiligt.
MICHAELIS und MENTEN gründeten im Jahre 1913 auf dieser Beziehung ihre Annahme, dass zwischen Enzym und Substrat sich ein Enzym-Substrat-Komplex ausbildet, auf dessen Entstehen das Massenwirkungsgesetzt (ich hoffe das kennst du) angewendet werden kann: Enzym + Substrat ----> Enzym-Substrat-Komplex
E + S -----> ES
Massenwirkungsquotient: Ks= c(ES)/c(E) x c(S) (2)
Bei konstanter Enzymausgangskonzentration c(A) stellt sich im Gleichgewicht folgende "freie" Enzymkonzentration c(E) ein:
c(E) = c(A )-c(ES) (3)
Setzt man Gleichung 3 in Gleichung 2 ein und formuliert diese um, ergibt sich:
Ksx c(S) = c(ES)/c(A)-c(ES) (4)
In Gleichung 4 sind jetzt nur noch c(ES) und c(S) variable Größen, da sowohl die Massenwirkungskonstante (Ks) als auch die Enzym-ausgangskonzentration c(A) Konstante darstellen. Die Konzentration der Teilchen des Enzym-Substrat-Komplexes ist unter diesen Bedingung nur noch von der Substratkonzentration abhängig; mathematisch formuliert:
c(ES) = f(c(S))
Anders ausgedrückt: Bei gegebener Enzymausgangskonzentration nimmt die Reaktionsgeschwindigkeit der Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes mit steigender Substratkonzentration zu. Der Höchstwert (v
max) ist dann erreicht, wenn alle Enzym-Moleküle als ES-Komplex vorliegen. Aus dem Enzym-Substrat-Komplex entstehen in einer Folgereaktion, unter Zerlegung von S, die Endprodukte P1 und P2; das freie Enzym wird dadurch zurückgebildet:
ES -----> E + P1 + P2 (5)
Diese Reaktion entspricht der eigentlich zu beobachtenden enzymatischen Umsetzung des Substrates.
Die Konstante Ks aus Gleichung 2 ist ein Maß für die Stabilität des Enzym-Substrat-Komplexes und damit für die Affinität des Enzyms zum Substrat. Sie ist nur dann exakt bestimmbar, wenn die Sättigungkonzentration c(S) (des Enzyms) bekannt ist.
Eine hohe Michaelis-Konstante bedeutet also, dass eine hohe Substratkonzentration zur Sättigung notwendig ist; das Enzym kann also nur geringe Affinität zum Substrat haben. Bei einem kleinen Konstantwert genügt schon eine geringe Substratkonzentration um Halbsättigung des Fermentes herbeizuführen, es muss also hohe Affinität zum Substrat haben.
nobody
24.05.2001, 14:51
Vielen lieben Dank Kutti für diese Erklärung, so eine ähnlich Erklärung gab der Prof. in der Biovorlesung auch. Aber er hat das nicht so deutlich in Verbindung mit Dem MWG (Welches ich als Studentin der Chemie wohl kennen sollte)gesetzt. Ich hatte ein Brett vor dem Kopf und habe diesen Zusammenhang vor lauter Lactatdehydrogenase nicht gesehen bzw. nicht so in allen Konsequenzen erkannt.
Also noch mal danke für die gute Erläuterung!
Bis denne Kristina
Kutti
25.05.2001, 10:58
Freut mich sehr, wenn ich dir mit meiner Erklärung helfen konnte ! :D
schlumpf
25.05.2001, 14:07
ohne die Euphorie bremsen zu wollen: ganz stimmen tut's nicht ...
1. ist die Gleichung nicht nur die Bildung des Komplexes, sondern auch die Abreaktion zu den Produkten (mit kcat)
2. beinhaltet Ks eben nicht nur die Gleichgewichtskonstante, sondern auch kcat der Weiterreaktion
3. macht man die Annahme Ks=K manchmal, indem man annimmt, dass die Reaktion deutlich langsamer als die Gleichgewichtseinstellung ist - aber es ist eben nur eine Annahme!
vielleicht liest du es mal im Stryer nach, da ist das ganz gut erklaert.
Kutti
25.05.2001, 15:45
@ Schlumpf: Nicht jeder hat ganz zufällig einen Stryer im Bücherregal !
schlumpf
28.05.2001, 08:20
@ Kutti: wie schukri schreibt, ist sie Chemiestudentin. Und den Stryer (meinetwegen auch ein anderes Lehrbuch, gibt ja weiss Gott genug) sollte man wohl als Minimalausstattung einer Unibibliothek erwarten koennen, oder?
nobody
28.05.2001, 20:04
Tut mir ja wirklich Leid, Schlumpf, aber ich habe nicht gerade 150 DM über um mir den Stryer zu kaufen und in der Uni-Bibl. gibts leider ca. 50 für einen ganzen Fachbereich, und das reicht ja wohl hinten und vorne nicht.
Also wie du siehst, kann man so eine Ausstattung wohl nicht von der Bib erwarten!