Woran kann es liegen, dass nur bestimmte Metallionen in natürlichen biochemischen Systemen vorkommen?
Ich benötige außerdem 4Nebengruppen-Metallionen und 2 Hauptguppen-Metallionen, die in biochemischen Systemen vorkommen und deren dortige Funktion.
nobody
18.05.2001, 10:23
Einige Metallionen sind direkt am Aufbau von organischem Material beteiligt (z.B. Hämoglobin- Eisen). Andere katalysieren unterschiedliche Reaktionen (z.B. Spurenelemente). Es gibt natürlich auch Elemente, die durch ihre Eigenschaften für biochemische Systeme ungeeignet sind (z.B. Gifte wie Quecksilber oder Barium).
Gruss
primus
nobody
18.05.2001, 12:09
Danke
nobody
18.05.2001, 12:58
entscheidende Faktoren sind Redoxpotential, Größe, Komplexierungsvermögen, Hydratation je nach Verwendung.
No Regrets
18.05.2001, 14:58
Eisen:
Hämoglobin, Sauerstofftransport
Transferrin, Eisentransport
Ferredoxide, Elektronenüberträger bei z.B der Nitrogenase
Ferritin, Speicherung von Eisen
Cytochrome P450, oxidative Entgiftungmechanismen in der Leber
und um die frage noch zu beantworten, welche metalle beteiligt sind:
NG: fast die gesamte erste periode der NG-elemente (bis auf Sc und Ti) und Mo; bei W bin ich nicht sicher, könnte sein.
HG: Na, K, Mg, Ca. Als Halbmetall Se
die gesamte liga der NG-elemente sind fast durch die bank (natürlich komplexiert, zb. in porphyrinsystemen oder in S-clustern gebunden etc.) an redoxreaktionen beteiligt und liegen in rel. geringen mengen im körper vor.
gegen eine beteiligung der schwereren ng-elemente spricht imho auch, dass sie z.t. selten, meist jedoch nicht ubiquitär in akzeptablen konzentrationen vorkommen, sonst hätte die evolution sicher einen weg gefunden, diese katalytisch hochaktiven metalle in biosystemen auszunutzen.
No Regrets
18.05.2001, 15:25
Auch Wolfram, wenn auch selten
CO-Küchler
18.05.2001, 15:54
Bei vielen Enzymen spielen diese Metallionen als Co-Faktoren eine Rolle. Sie sind an der Komplexen Protein-Struktur des Enzyms komlex gebunden.
So z.B. bei der Pyruvatdecarboxylase, hier werden zwei Ketogruppen des Oxalacetats durch Mangan komplexiert, die Decarboxylierung zu Pyruvat wird katalysiert.
nobody
18.05.2001, 17:02
leider wurde bei den teilweise sehr ausführlichen Antworten wenig auf den Grund der Bevorzugung bestimmter Ionen eingegangen. Das war eigentlich der Ausgangspunkt des Themas! Welche Eigenschaften besäße denn nun ein Co(II)-Hämoglobin, Ca(II)-Chlorophyll, Ca(II)-ATP und vieles andere? Ist jemanden da was bekannt aus der Literatur?
minutemen
18.05.2001, 17:22
@merlin: die evolution hat's so gemacht. und wie ich schon angeführt habe, sind alle in biosystemen verwendeten übergangsmetalle auch ubiquitär in ausreichenden mengen vorhanden (wir wollen mal übersehen, dass es gegenden gibt, in denen zb. Cu oder I, die ehedem nur in spuren gebraucht werden, mangelware sind). für die schwereren elemente scheinen auch die möglichen redoxpotentiale und die komplexbildungskonstanten für die biologischen ligandensysteme nicht optimale ergebnisse zu zeitigen. zudem lassen sie (gemeint sind im speziellen die platinmetalle, Ag, Au) sich im gegebenen natürlichen medium wasser leicht zum metall reduzieren, für welches es offensichtlich keine biologischen liganden gibt (phosphine im zellstoffwechsel? das mögen lebewesen nicht! nur als beispiel). Hg hingegen besitzt zb. eine starke tendenz zur bildung (rein) kovalenter komplexe mit rel. hohen bindungsenergien, die so gern gesehen offensichtlich nicht sind - sicher, es gibt auch kovalente systeme der leichten NG-elemente. hab ich noch argumente? mir fällt nix mehr ein. das sind übrigens keine erlesenen fakten, das sind nur überlegungen, für deren wahrheitsgehalt ich nicht bürgen kann. sie erscheinen mir aber plausibel. im zweifelsfall ist meine erste aussage garantiert richtig: die evolution hats entschieden.
nobody
12.01.2002, 15:23
Könnte das Eisen (Wertigkeitsstufen II und III; Koordinationszahl 6) im Hämoglobin durch Kupfer (Wertigkeitsstufen I und II, Koordinationszahl 4) theoretisch ohne Verlust der biologischen Funktion ersetzt werden?
Blöde Frage, ich weiß...
An sich bleiben ja beim Eisen im Hämoglobin (II) zwei Koordinationsstellen übrig, eine für ein Protein, eine für den Sauerstoff; wenn ich das mit dem Cu (II) mache, müsste das doch auch gehen, oder funktionert das wegen des Porphins nicht. :rolleyes:
thx & lg
nobody
12.01.2002, 15:35
Cu2+ hat d9-, Fe2+ dagegen d6-Konfiguration.
Godwael
12.01.2002, 18:19
Genau. Du darfst halt nur Elemente gegeneinander tauaschen, die ungefähr die gleiche Größe und dieselbe Elektronenkonfiguration haben, eben wegen der katalytischen Aktivität. Gleiche Ladung ist auch zu begrüßen, aber nicht sooo wichtig.
donjon
12.01.2002, 19:32
@Judith1
Weil ich gerade damit beschäftigt bin ergänze ich die Liste noch um eines:
Mangan:
Bestandteil des wasserspaltenden Komplexes im Photosystem II (Mn-Cluster von 4 Mangan). Übernimmt dort neben Cl- und Ca++ katalytische Funktion.
Markus H.
12.01.2002, 20:05
öhm berti: der beitrag ist vom 18.5., also judith wird es eher nicht mehr brauchen
donjon
12.01.2002, 20:43
Mein bester Dank geht an unseren aufmerksames Markus... (jetzt leider zu spät) :rolleyes: